L'une des plus grandes questions scientifiques auxquelles on n'a pas trouvé de réponse concerne la façon dont les molécules biologiques s'auto-assemblent. Ainsi, des maladies comme la maladie de Parkinson et la maladie d'Alzheimer se manifestent lorsque les protéines ne se replient pas comme elles sont censées le faire. Elles se replient mal. Les éléments constitutifs fondamentaux d'une protéine sont les acides aminés. Donc, dans vos cellules, ces protéines sont en quelque sorte assemblées sur une chaîne de montage. Ainsi, les acides aminés sont en quelque sorte empilés sur une chaîne unidimensionnelle. Mais, pour une raison ou une autre, il y a ce processus de repliement mystique, et la chaîne unidimensionnelle d'acides aminés se replie en prenant une forme fonctionnelle tridimensionnelle qui nous permet de survivre et de fonctionner. Alors, ce que nous nous demandons, c'est comment cette chaîne unidimensionnelle sait exactement comment prendre cette forme naturelle parfaite. Et c'est un processus que nous ne comprenons pas pleinement. Nous pensons qu'il est encodé selon la configuration précise qui se trouve dans la séquence, laquelle, d'une manière ou d'une autre indique à la protéine : voilà, tu vas devoir te replier de cette façon.

J'étudie les molécules d'ARN, qui sont un autre type de molécule biologique, d'acides nucléiques. Nous utilisons donc un appareil appelé « pinces optiques » pour pratiquement fragmenter une molécule d'ARN et ensuite la replier, la fragmenter et la laisser se replier. Et nous pouvons utiliser des techniques mathématiques assez perfectionnées pour extraire l'information concernant ce que l'on appelle le « paysage de repliement » pour cette molécule.

Alors, en gros, un paysage de repliement, c'est... Imaginez une surface en deux dimensions dans laquelle il y a des petites mottes et qui a à peu près la forme d'un entonnoir. Et elle nous dit pratiquement en quoi consiste l'énergie d'une molécule en fonction de sa forme. Et on met ainsi au point d'importantes techniques d'analyse de données qui peuvent aussi aider à comprendre le repliement des protéines.

Le CRSNG a été formidable. J'ai eu la chance de recevoir – de détenir deux bourses de recherche de 1er cycle du CRSNG, et c'est ainsi que j'ai découvert que j'adorais la recherche. Et maintenant le CRSNG continue de m'apporter une aide financière au niveau de la maîtrise, ce qui est vraiment formidable car cela me permet de choisir ce que je veux faire. Je n'ai pas été limitée par le manque de fonds, je n'ai été limitée par aucune préoccupation, parce que le CRSNG était là pour m'aider financièrement, si bien que j'ai pu faire ce que j'aimais vraiment.